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Amyloid ist eine pathologische fibrilläre Polypeptidaggregation mit einer Cross-β-Struktur, die intra- und/oder extrazellulär auftritt. Amyloidosen sind durch Amyloid-ablagerungen verursachte Krankheiten, die sich zerebral und extrazerebral manifestieren können. Über 29 verschiedene Proteine können Amyloid bilden. Die polarisationsoptische Auswertung des kongorotgefärbten Schnittpräparates ist der Goldstandard für den Nachweis des Amyloids, das anschließend klassifiziert werden muss. Inzwischen sind auch molekularpathologische Zusatzuntersuchungen ein fester Bestandteil der klinisch-pathologischen Amyloiddiagnostik geworden und haben in Deutschland zur Identifikation zahlreicher hereditärer Amyloidosen geführt. Eine genaue Klassifikation des Amyloids und der Amyloidose ist für die Prognoseabschätzung und Therapieplanung unverzichtbar. Das Amyloid Register Kiel sammelt und dokumentiert Fälle mit Amyloidose für Forschgungszwecke, um neue Diagnose- und Klassifkationsmethoden zu entwickeln und die Therapie der Amyloidosen damit zu verbessern.

Aktuelle Literatur*

Blank N, Hegenbart U, Dietrich S, Brune M, Beimler J, Röcken C, Müller-Tidow C, Lorenz HM; Schönland S. Obesity is a significant susceptibility factor for idiopathic AA amyloidosis. Amyloid. 2018 Jan 24:1-9. doi: 10.1080/13506129.2018.1429391.

Kollikowski AM, Kahles F, Kintsler S, Hamada S, Reith S, Knüchel R, Röcken C, Mottaghy EM, Marx N, Burgmaier M. In vivo quantification of amyloid burden in TTR-related cardiac amyloidosis. Intractable Rare Dis Res. 2017;6(4):291-294

Winter M, Tholey A, Kristen A, Röcken C. MALDI Mass Spectrometry Imaging: a novel tool for the identification and classification of amyloidosis. Proteomics. 2017;17(22). doi: 10.1002/pmic.201700236.

Siepen FAD, Bauer R, Voss A, Hein S, Aurich M, Riffel J, Mereles D, Röcken C, Buss SJ, Katus HA, Kristen AV. Predictors of survival stratification in patients with wild-type cardiac amyloidosis. Clin Res Cardiol. 2017 Sep 27. doi: 10.1007/s00392-017-1167-1. [Epub ahead of print]

Hendricks C, Fernández Figueras MT, Liersch J, Martin-Urdà MT, López D, Brochhausen C, Röcken C, Schaller J. Cutaneous light chain deposition disease: A report of two cases and review of the literature. Am J Dermatopathol. 2017 Sep 20. doi: 10.1097/DAD.0000000000000991. [Epub ahead of print].

Kollmer J, Sahm F, Hegenbart U, Purrucker JC, Kimmich C, Schönland SO, Jund E, Heiland S, Hayes JM, Kristen AV, Röcken C, Pham M, Benszus M, Weiler M. Sural nerve injury in familial amyloid polyneuropathy - MR neurography vs clinicopathologic tools. Neurology. 2017;89(5):475-484. doi: 10.1212/WNL.0000000000004178.

Gödecke VA, Röcken C, Steinmüller-Magin L, Blessing J, Nadrowitz F, Fleig S, Haller H, Wagner AD. Mixed leukocyte cell–derived chemotaxin 2 and amyloid a renal amyloidosis in a Kazakh-German patient. Clin Kidney J. 2017;10 (2): 266–268

Guttmann S, Röcken C, Schmidt M, Grünewald I, Zibert A, Stypmann J, Schilling M, Schmidt H. De novo hereditary (familial) amyloid polyneuropathy (FAP) in a FAP liver recipient. Amyloid. 2017; 24(S1): 126–127.

Hahn K, Nilsson PR, Hammarström P, Urban P, Meliss RR, Behrens HM, Krüger S, Röcken C. Establishing and validating the fluorescent amyloid ligand h-FTAA (heptamer formyl thiophene acetic acid) to identify transthyretin amyloid deposits in carpal tunnel syndrome. Amyloid. 2017;24(2):78-86. doi: 10.1080/13506129.2017.1316711.

Heß K, Purrucker J, Hegenbart U, Brokinkel B, Keyvani K, Monoranu CM, Löhr M, Reifenberger G, Bendix CM, Kalla J, Schick U, Klapper W, Röcken C, Hasselblatt M, Paulus W. Cerebral amyloidoma is characterized by B-cell clonality and a stable clinical course.Brain Pathol. 2017 Feb 4. doi: 10.1111/bpa.12493.

Kristen AV, Brokbals E, Siepen F, Bauer R, Hein S, Aurich M, Riffel J, Behrens HM, Krüger S, Schirmacher P, Katus HA, Röcken C. Cardiac amloid load: a prognostic and predictive biomarker at diagnosis prior to chemotherapy in AL amyloidosis. J Am Coll Cardiol. 2016 Jul 5;68(1):13-24.

Lisenko K, Schönland S, Jauch A, Andrulis M, Röcken C, Ho AD, Goldschmidt H, Hegenbart U, Hundemer M. Flow cytometry-based characterization of underlying clonal B and plasma cells in patients with light chain amyloidosis. Cancer Med. 2016 Jul;5(7):1464-72.

Sjölander D, Röcken C, Westermark P, Westermark GT, Nilsson KPR, Hammarström P. Establishing the fluorescent amyloid ligand h-FTAA for studying human tissues with systemic and localized amyloid. Amyloid. 2016;23(2):98-108.

Freudenthaler S, Hegenbart U, Schönland S, Behrens HM, Krüger S, Röcken C. Amyloid in biopsies of the gastrointestinal tract - a retrospective observational study on 542 patients. Virchows Arch. 2016;468(5):569-77.

(* Mehr siehe unter Publikationen)

Das Signet des Amyloid-Registers Kiel

Das Signet des Amyloid-Registers Kiel greift die spezifischen fäberischen und lichtoptischen Eigenschaften des Amyloids auf. Der Einsatz polarisierten Lichts wandelt die rötliche Färbung des amyloidhaltigen Gewebeschnittes in eine anomale grüne Polarisationsfarbe um. Der dabei zu beobachtende charakteristische Wechsel der Farben ermöglicht die Diagnose, ebenso wie im Signet das Spiel der Farben den Anfangsbuchstaben des Wortes Amyloid sichtbar macht. Der Registercharakter parallel geführter horizontaler Linien stellt gleichzeitig die molekulare Grundarchitektur des Amyloids dar.

Gestaltung - Jens Hoeft (www.jens-hoeft.de):

"In einer durchgestalteten, bildorientierten Welt zählt nicht mehr allein Qualität der Forschung, sondern auch ihre Präsentation und anschauliche Vermittlung. Im Bereich von Hochschule und Klinik werden prägnante visuelle Erscheinungsbilder und Kommunikation immer wichtiger. Ein Zentral-Institut oder ein bundesweit relevantes Register kann heute nicht mehr ohne ein merkfähiges Zeichen auskommen....

Ein Signet für das Amyloid-Register Kiel sollte neben den generell gültigen Werten (Merkfähigkeit, visuelle Geschlossenheit, formale Qualität, erkennbare inhaltliche Bezüge) noch weitere Kriterien erfüllen: Bezug zu Wissenschaft und Forschung – das noch Unbekannte und Bezug zu Systematik, Archiv, Register – das bereits Erforschte. Es gilt also, in dem Signet deutlich zu machen, dass der wissenschaftliche „Input” auch wissenschaftlichen „Output” generiert, dass es nicht um das bloße Verwahren, sondern um Erkenntnisgewinn geht. Das Signet braucht daher eine gewisse Offenheit und ist im Idealfall animier- und veränderbar, ohne seine visuelle Prägnanz zu verlieren.

Ein Logo oder ein Signet soll neben den ganz pragmatischen Aspekten (Skalierbarkeit, Farbigkeit, Umsetzung in Grautöne, Umsetzung in schwarz-weiß) und seiner ästhetischen Qualität, deutliche semantische Bezüge zur Einrichtung oder Organisation aufweisen. Ein gutes Signet ist nicht nur bei oberflächlicher Betrachtung gefällig, sondern auch durch eine vereinfachte, komprimierte Darstellung komplexer Sachverhalte merkfähig."


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