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Amyloid ist eine pathologische fibrilläre Polypeptidaggregation mit einer Cross-β-Struktur, die intra- und/oder extrazellulär auftritt. Amyloidosen sind durch Amyloid-ablagerungen verursachte Krankheiten, die sich zerebral und extrazerebral manifestieren können. Über 35 verschiedene Proteine können Amyloid bilden. Die polarisationsoptische Auswertung des kongorotgefärbten Schnittpräparates ist der Goldstandard für den Nachweis des Amyloids, das anschließend klassifiziert werden muss. Inzwischen sind auch molekularpathologische Zusatzuntersuchungen ein fester Bestandteil der klinisch-pathologischen Amyloiddiagnostik geworden und haben in Deutschland zur Identifikation zahlreicher hereditärer Amyloidosen geführt. Eine genaue Klassifikation des Amyloids und der Amyloidose ist für die Prognoseabschätzung und Therapieplanung unverzichtbar. Das Amyloid Register Kiel sammelt und dokumentiert Fälle mit Amyloidose für Forschgungszwecke, um neue Diagnose- und Klassifkationsmethoden zu entwickeln und die Therapie der Amyloidosen damit zu verbessern.

Aktuelle Literatur*

Ungericht M, Groaz V, Messner M, Schuetz T, Brunelli L, Zaruba MM, Lener D, Stocker E, Bauer A, Kroiss AS, Mayr A, Röcken C, Poelzl G. Correlation of 99mTc-DPD bone scintigraphy with histological amyloid load in patients with ATTR cardiac amyloidosis. Amyloid. 2023 Aug 2:1-10. doi: 10.1080/13506129.2023.2239986.

Treitz C, Müller-Marienburg N, Meliß RR, Urban P, Axmann HD, Siebert F, Becker K, Martens K, Behrens HM, Gericke E, Tholey A, Röcken C. ATTR- and AFib amyloid - two different types of amyloid in the annular ligament of trigger finger. Amyloid. 2023 Jun 23:1-13. doi: 10.1080/13506129.2023.2226298.

Purrucker JC, Röcken C, Reuss D. Iatrogenic cerebral amyloid angiopathy rather than sporadic CAA in younger adults with lobar intracerebral haemorrhage. Amyloid. 2023 May 15:1-3. doi: 10.1080/13506129.2023.2212394. Online ahead of print.

Huhndorf M, Röcken C, Flüh C, Weiler C, Kuhlenbäumer G, Tegeler N, Schacht H, Neumann A, Margraf NG, Jensen-Kondering U. Frequency of deep-seated cerebral microbleeds in patients with lobar hemorrhages and histopathological evidence for cerebral amyloid angiopathy. Front Neurol. 2023 Apr 12;14:1146737. doi: 10.3389/fneur.2023.1146737. eCollection 2023.

Thimm A, Oubari S, Hoffmann J, Carpinteiro A, Papathanasiou M, Luedike P, Kessler L, Rischpler C, Röcken C, Diebold I, Rassaf T, Schmidt H, Kleinschnitz C, Hagenacker T. A novel TTR mutation (p.Ala65Val) underlying late-onset hereditary transthyretin (ATTRv) amyloidosis with mixed cardiac and neuropathic phenotype: a case report. BMC Neurol. 2022 Dec 9;22(1):469. doi: 10.1186/s12883-022-02952-3.

Steinebrei M, Gottwald J, Baur J, Röcken C, Hegenbart U, Schönland SO, Schmidt M. Cryo-EM structure of an ATTRwt amyloid fibril from systemic non-hereditary transthyretin amyloidosis. Nat Commun. 2022 Oct 27;13(1):6398. doi: 10.1038/s41467-022-33591-4. PMID: 36302762

Jensen-Kondering U, Flüh C, Röcken C, Margraf NG. Probable cerebral amyloid angiopathy diagnosed on plain CT. Neurol Sci. 2022 Aug 16. doi: 10.1007/s10072-022-06330-2

Ungericht M, Wanschitz J, Kroiss AS, Röcken C, Schuetz T, Messner M, Zaruba MM, Loescher W, Poelzl G. Amyloid myopathy – expanding the clinical spectrum of transthyretin amyloidosis: case report and literature review. J Nucl Cardiol. 2022 May 17. doi: 10.1007/s12350-022-02990-x

Schmidt M, Yilmaz A, Bietenbeck M, Schilling M, Röcken C, Schmidt H. De novo hATTR amyloidosis after domino transplantation of a donor's liver: a case report for the use of Patisiran. Z Gastroenterol. 2022 May 9. doi: 10.1055/a-1735-3795. Online ahead of print.

Anker S, Hinderhofer K, Baure J, Haupte C, Röcken C, Beimler J, Zeier M, Weiler M, Wühl E, Kimmich C, Schönland S, Hegenbart U. Lysozyme amyloidosis – a report on a large German cohort and the characterization of a novel amyloidogenic lysozyme gene variant. Amyloid. 2022 May 9:1-10. doi: 10.1080/13506129.2022.2072198. Online ahead of print.

Margraf HN, Jensen-Kondering U, Weiler C, Leypoldt F, Maetzler W, Philippen S, Bartsch T, Flüh C, Röcken C, Möller B, Royl G, Neumann A, Brüggemann N, Roeben B, Schulte C, Bender B, Berg D, Kuhlenbäumer G. Cerebrospinal fluid biomarkers in cerebral amyloid angiopathy: New data and quantitative meta-analysis. Front Aging Neurosci. 2022 Feb 14;14:783996. doi: 10.3389/fnagi.2022.783996. eCollection 2022.

Treitz C, Gottwald J, Gericke E, Urban P, Meliß RR, Axmann HD, Siebert F, Becker K, Tholey A, Röcken C. Quantitative proteome profiling provides evidence of an activation of the complement cascade in ATTR amyloidosis. Amyloid. 2022 Jun;29(2):102-109. doi: 10.1080/13506129.2021.2015316. Epub 2021 Dec 16.

(* Mehr siehe unter Publikationen)

Das Signet des Amyloid-Registers Kiel

Das Signet des Amyloid-Registers Kiel greift die spezifischen fäberischen und lichtoptischen Eigenschaften des Amyloids auf. Der Einsatz polarisierten Lichts wandelt die rötliche Färbung des amyloidhaltigen Gewebeschnittes in eine anomale grüne Polarisationsfarbe um. Der dabei zu beobachtende charakteristische Wechsel der Farben ermöglicht die Diagnose, ebenso wie im Signet das Spiel der Farben den Anfangsbuchstaben des Wortes Amyloid sichtbar macht. Der Registercharakter parallel geführter horizontaler Linien stellt gleichzeitig die molekulare Grundarchitektur des Amyloids dar.

Gestaltung - Jens Hoeft (www.jens-hoeft.de):

"In einer durchgestalteten, bildorientierten Welt zählt nicht mehr allein Qualität der Forschung, sondern auch ihre Präsentation und anschauliche Vermittlung. Im Bereich von Hochschule und Klinik werden prägnante visuelle Erscheinungsbilder und Kommunikation immer wichtiger. Ein Zentral-Institut oder ein bundesweit relevantes Register kann heute nicht mehr ohne ein merkfähiges Zeichen auskommen....

Ein Signet für das Amyloid-Register Kiel sollte neben den generell gültigen Werten (Merkfähigkeit, visuelle Geschlossenheit, formale Qualität, erkennbare inhaltliche Bezüge) noch weitere Kriterien erfüllen: Bezug zu Wissenschaft und Forschung – das noch Unbekannte und Bezug zu Systematik, Archiv, Register – das bereits Erforschte. Es gilt also, in dem Signet deutlich zu machen, dass der wissenschaftliche „Input” auch wissenschaftlichen „Output” generiert, dass es nicht um das bloße Verwahren, sondern um Erkenntnisgewinn geht. Das Signet braucht daher eine gewisse Offenheit und ist im Idealfall animier- und veränderbar, ohne seine visuelle Prägnanz zu verlieren.

Ein Logo oder ein Signet soll neben den ganz pragmatischen Aspekten (Skalierbarkeit, Farbigkeit, Umsetzung in Grautöne, Umsetzung in schwarz-weiß) und seiner ästhetischen Qualität, deutliche semantische Bezüge zur Einrichtung oder Organisation aufweisen. Ein gutes Signet ist nicht nur bei oberflächlicher Betrachtung gefällig, sondern auch durch eine vereinfachte, komprimierte Darstellung komplexer Sachverhalte merkfähig."


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